ប្រូតេអ៊ីន: រចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារ។ លក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីន

ដូចដែលត្រូវបានគេស្គាល់, ប្រូតេអ៊ីន - មូលដ្ឋាននៃប្រភពដើមនៃជីវិតនៅលើភពផែនដីរបស់យើង។ នេះបើយោងតាមទ្រឹស្តីនៃការ Oparin-Haldane ធ្លាក់ចុះ coacervate មានម៉ូលេគុលនៃ peptides, វាបានក្លាយទៅជាមូលដ្ឋាននៃប្រភពដើមនៃរឿងដែលនៅរស់។ នេះគឺជាការសង្ស័យនោះទេដោយសារតែការវិភាគនៃរចនាសម្ព័ន្ធផ្ទៃក្នុងរបស់សមាជិកណាមួយនៃជីវម៉ាស់នេះបង្ហាញថាសារធាតុទាំងនេះមានអ្វីគ្រប់យ៉ាង: រុក្ខជាតិសត្វ microorganisms, ផ្សិត, មេរោគ។ ហើយពួកគេគឺមានភាពខុសប្លែកគ្នានៅក្នុងធម្មជាតិនិង macromolecular ។

ឈ្មោះនៃរចនាសម្ព័ន្ធទាំងបួននេះ, ពួកគេគឺមានន័យដូច:

• ប្រូតេអ៊ីន;
• ប្រូតេអ៊ីន;
• polypeptides;
• peptides ។

ម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីន

ចំនួនរបស់ពួកគេគឺមិនអាចគិតលេខយ៉ាងពិតប្រាកដ។ ក្នុងករណីនេះទាំងអស់នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនអាចត្រូវបានចែកទៅជាក្រុមធំពីរ:

• សាមញ្ញ - មានតែមួយគត់នៃលំដាប់អាមីណូអាស៊ីតចូលរួមដោយចំណង peptide;
• ស្មុគ្រស្មាញ - រចនាសម្ព័ន្ធនិងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនមួយត្រូវបានកំណត់លក្ខណៈដោយ protolytic ក្រុម (សិប្បនិម្មិត) បន្ថែម, ហៅផងដែរ cofactors ។

ក្នុងករណីនេះម៉ូលេគុលស្មុគ្រស្មាញមានការចាត់ថ្នាក់របស់ខ្លួនផ្ទាល់។

peptides ស្មុគស្មាញដាក់ចំណាត់ថ្នាក់

1. Glycoproteins - ត្រូវបានផ្សារភ្ជាប់យ៉ាងជិតស្និទ្ធសមាសធាតុប្រូតេអ៊ីននិងកាបូអ៊ីដ្រាត។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលនេះត្បាញ mucopolysaccharides ក្រុមសិប្បនិម្មិត។
2. lipoprotein - ជាសមាសធាតុស្មុគ្រស្មាញនៃប្រូតេអ៊ីននិងជាតិខ្លាញ់។
3. Metalloproteins - ជាក្រុមមួយដែលមានអ៊ីយ៉ុងសិប្បនិម្មិតលោហៈ (ដែកម៉ង់ហ្គាណែ, ស្ពាន់, និងផ្សេងទៀត) ។
4. Nucleoproteins - ប្រូតេអ៊ីននិងអាស៊ីតមតិ nucleic (DNA ជា, RNA) ។
5. Fosfoproteidy - អនុលោមនៃប្រូតេអ៊ីននិងកាកសំណល់មួយនេះ អាស៊ីតផូស្វ័រ។
6. Chromoproteids - ស្រដៀងទៅនឹង metalloproteins ទេប៉ុន្តែធាតុដែលជាផ្នែកមួយនៃក្រុមសិប្បនិម្មិតនេះគឺជាការក្រហមឆ្អៅស្មុគស្មាញ (ក្រហម - អេម៉ូក្លូប៊ីបៃតង - chlorophyll និងដូច្នេះនៅលើ) ។

ក្រុមនីមួយបានពិភាក្សារចនាសម្ព័ន្ធនិងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីនខុសគ្នា។ មុខងារដែលពួកគេអនុវត្តហើយនឹងប្រែប្រួលអាស្រ័យលើប្រភេទនៃម៉ូលេគុលនេះ។

រចនាសម្ព័នគីមីនៃប្រូតេអ៊ីន

ពីនេះប្រូតេអ៊ីនទស្សនៈ - យូរ, ខ្សែសង្វាក់ធំនៃអាស៊ីតអាមីណូ interconnected សំណល់មូលបត្របំណុលជាក់លាក់គេហៅថា peptide ។ ពីខាងអាស៊ីរចនាសម្ព័ន្ធចេញសាខា - រ៉ាឌីកាល់។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃម៉ូលេគុលនេះត្រូវបានគេរកឃើញដោយអ៊ី Fischer បាននៅដើមនៃសតវត្សទី XXI នេះ។

ក្រោយមកទៀត, ប្រូតេអ៊ីន, រចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានគេសិក្សានៅក្នុងលម្អិតបន្ថែមទៀត។ វាបានក្លាយជាការច្បាស់ណាស់ថាអាស៊ីតអាមីណូដែលជារចនាសម្ព័ន្ធរបស់ Peptide សរុបចំនួន 20 នាក់, ប៉ុន្តែពួកគេដូច្នេះអាចត្រូវបានរួមបញ្ចូលគ្នានៅក្នុងវិធីផ្សេងគ្នា។ ហេតុនេះភាពចម្រុះនៃរចនាសម្ព័ន្ធ polypeptide នេះ។ លើសពីនេះទៀតនៅក្នុងដំណើរនៃជីវិតនិងការអនុវត្តមុខងាររបស់ខ្លួននៃការប្រូតេអ៊ីនអាចទទួលស៊េរីនៃការផ្លាស់ប្តូរគីមី។ ជាលទ្ធផលពួកគេបានផ្លាស់ប្តូររចនាសម្ព័ន្ធ, និងមានការពិតមួយប្រភេទថ្មីនៃការតភ្ជាប់។

ដើម្បីបំបែកមូលបត្របំណុល peptide ពោលគឺរំខានដល់រចនាសម្ព័ន្ធជាប្រូតេអ៊ីនសាខាត្រូវតែត្រូវបានជ្រើសលក្ខខណ្ឌតឹងរឹងខ្លាំងណាស់ (សីតុណ្ហភាពខ្ពស់អាស៊ីដឬអាល់កាឡាំងកាតាលីករ) ។ នេះគឺដោយសារតែកម្លាំងខ្ពស់ នៃចំណងកូវ៉ាឡង់ដែល ក្នុងម៉ូលេគុលនេះពោលគឺនៅក្នុងក្រុម peptide នេះ។

ការរកឃើញនៃរចនាសម្ព័ន្ធរបស់ប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងមន្ទីរពិសោធន៍នេះត្រូវបានអនុវត្តដោយប្រើប្រតិកម្ម biuret នេះ - ឥទ្ធិពលលើ polypeptide precipitated ស្រស់ hydroxide, ទង់ដែង (II) ។ ស្មុគ្រស្មាញនៃក្រុមនិងស្ពាន់ peptide ធំនេះបានផ្ដល់នូវពណ៍ហ្សភ្លឺ។

មានរចនាសម្ព័ន្ធជាមូលដ្ឋានទាំងបួនអង្គការនីមួយដែលមានលក្ខណៈផ្ទាល់ខ្លួនរបស់វានៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីននេះ។

កម្រិតនៃអង្គការ: រចនាសម្ព័ន្ធបឋម

ដូចបានរៀបរាប់ខាងលើ peptide នេះ - លំដាប់នៃសំណល់អាស៊ីដអាមីណូជាមួយការរួមបញ្ចូលសហអង់ស៊ីមមួយ, ឬដោយគ្មានពួកគេ។ ដូច្នេះហៅនេះរចនាសម្ព័ន្ធចម្បងនៃម៉ូលេគុលដែលជាធម្មជាតិ, ការពិតណាស់វាជាអាស៊ីដអាមីណូដែលបានចូលរួមដោយចំណងពិត peptide, ហើយគ្មានអ្វីផ្សេងទៀត។ នោះគឺជា, រចនាសម្ព័ន្ធ polypeptide លីនេអ៊ែរ។ នៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធពិសេសនេះនៃប្រូតេអ៊ីនប្រភេទនេះ - នៅក្នុងនោះរួមបញ្ចូលគ្នានៃអាស៊ីតនេះគឺមានសារៈសំខាន់ខ្លាំងណាស់សម្រាប់ការអនុវត្តមុខងារនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីននេះ។ សូមអរគុណដល់លក្ខណៈពិសេសទាំងនេះគឺអាចធ្វើបានមិនត្រឹមតែដើម្បីកំណត់អត្តសញ្ញាណទេប៉ុន្តែថែម peptide ការទស្សទាយលក្ខណៈសម្បត្តិនិងតួនាទីរបស់មួយថ្មីទាំងស្រុង, ជាការស្រាវជ្រាវនៅឡើយទេ។ ឧទាហរណ៍នៃ peptides មានរចនាសម្ព័នបឋមធម្មជាតិ - អាំងស៊ុយលី, pepsin, chymotrypsin និងអ្នកដទៃទៀត។

អនុលោមតាមអនុវិទ្យាល័យ

រចនាសម្ព័ននិងលក្ខណៈសម្បត្តិនៃប្រូតេអ៊ីននៅក្នុងប្រភេទនេះខុសគ្នាបន្តិច។ រចនាសម្ព័ន្ធបែបនេះអាចត្រូវបានបង្កើតឡើងដំបូងនៅលើធម្មជាតិឬនៅពេលដែលទទួលរងនូវ hydrolysis បឋមរឹងសីតុណ្ហាភាពឬលក្ខខណ្ឌផ្សេងទៀត។

អនុលោមនេះមានបីពូជ:

1. រលោង, ទៀងទាត់, រមូរភាគ stereoregular សាងសង់ពីសំណល់អាស៊ីដអាមីណូដែលត្រូវបាន twisted នៅជុំវិញអ័ក្សតភ្ជាប់ស្នូល។ បានប្រារព្ធធ្វើឡើងតែការរួមគ្នា ដោយចំណងអ៊ីដ្រូសែន កើតឡើងរវាងក្រុមអុកស៊ីសែនរបស់ Peptide មួយនិងអ៊ីដ្រូសែនផ្សេងទៀត។ ម្ល៉ោះរចនាសម្ព័ន្ធត្រឹមត្រូវដោយសារតែការពិតដែលថាការបត់បែនរៀងរាល់ 4 កម្រិតម្តងហើយម្តងទៀតរាបស្មើនេះ។ រចនាសម្ព័នដូចជាការអាចមានទាំងឆ្វេងដៃនិង pravozakruchennoy ។ ប៉ុន្តែភាគច្រើនគេស្គាល់នៅក្នុងប្រូតេអ៊ីនលេចធ្លោ isomer dextrorotatory ។ អនុលោមតាមបែបនេះត្រូវបានគេហៅថាអាល់ហ្វារចនាសម្ព័ន្ធ។
2. សមាសភាពនិងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនប្រភេទដូចខាងក្រោមខុសពីមុននៅក្នុងនោះចំណងអ៊ីដ្រូសែនមិនត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងភាគីម្ខាងឈរនៅចំហៀងមួយចំហៀងនៅសល់នៃម៉ូលេគុលនិងរវាងយ៉ាងខ្លាំងបានយកចេញ, ម្ល៉ោះនៅចម្ងាយដែលមានទំហំធំគ្រប់គ្រាន់។ ចំពោះហេតុផលនេះ, រចនាសម្ព័ន្ធទាំងមូលបានក្លាយទៅជាដូចទឹករលកមានច្រើនទៀត, ច្រវាក់ polypeptide ពស់ញាក់។ វាមានលក្ខណៈពិសេសមួយដែលគួរតែមានការប្រូតេអ៊ីនគឺ។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃអាស៊ីដអាមីណូនៃសាខានេះគួរតែមានដូចជាខ្លីថាជា glycine ឬ alanine, ឧទាហរណ៍។ ប្រភេទនៃការអនុលោមតាមអនុវិទ្យាល័យនេះត្រូវបានគេហៅថាបេតាសន្លឹកសម្រាប់សមត្ថភាពរបស់ខ្លួនដើម្បីបិទការរួមគ្នាបើសិនជាការបង្កើតរចនាសម្ព័ន្ធដែលរួមនេះ។
3. ដែលជាកម្មសិទ្ធិរបស់ទៅនឹងរចនាសម្ព័ន្ធប្រភេទប្រូតេអ៊ីននេះទីបីដែលជាជីវវិទ្យាជាសញ្ញា raznorazbrosannye ស្មុគ្រស្មាញ, បំណែកគ្មានលំដាប់មាន stereoregularity ទេហើយអាចកែប្រែរចនាសម្ព័ន្ធក្រោមឥទ្ធិពលនៃលក្ខខណ្ឌខាងក្រៅ។

ឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័នអនុវិទ្យាល័យដោយធម្មជាតិ, មិនត្រូវបានបង្ហាញ។

កម្រិតឧត្តមសិក្សា

នេះគឺជាការអនុលោមស្មុគស្មាញដោយស្មើភាព, មានឈ្មោះ "globule" នេះ។ ប្រូតេអ៊ីនគឺជាអ្វី? រចនាសម្ព័ន្ធរបស់វាត្រូវបានផ្អែកលើរចនាសម្ព័ន្ធអនុវិទ្យាល័យនោះទេប៉ុន្តែបានបន្ថែមទៀតថាប្រភេទថ្មីនៃអន្តរកម្មរវាងអាតូមនៃក្រុមនិងផ្នត់ដូចម៉ូលេគុលទាំងមូល, បានណែនាំដូច្នេះ, ការពិតដែលថាក្រុម hydrophilic ត្រូវបានដឹកនាំទៅក្នុងការ globules និងទឹក - ចេញ។

នេះពន្យល់បន្ទុកនៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនក្នុងដំណោះស្រាយ colloidal ទឹក។ តើអ្វីទៅជាមានប្រភេទនៃអន្តរកម្មត្រូវបាន?

1. ចំណងអ៊ីដ្រូសែន - ការផ្លាស់ប្តូររវាងផ្នែកនៅតែដូចគ្នាដូចជានៅក្នុងរចនាសម្ព័ន្ធទីពីរ។
2. (ការ hydrophilic) ទឹក អន្តរកម្ម - កើតឡើងនៅពេលរំលាយនៅក្នុង polypeptide ទឹក។
3. ការទាក់ទាញ ionic - raznozaryazhennymi បានបង្កើតឡើងរវាងសំណល់អាមីណូអាស៊ីតក្រុម (រ៉ាឌីកាល់) ។
4. អន្តរកម្មកូវ៉ាឡង់ - អាចត្រូវបានបង្កើតឡើងរវាងតំបន់ជាក់លាក់ដែលទឹកអាស៊ីត - ម៉ូលេគុល cysteine ឬជាកន្ទុយរបស់ពួកគេ។

ដូច្នេះសមាសភាពនិងរចនាសម្ព័ន្ធនៃប្រូតេអ៊ីនដែលមានរចនាសម្ព័នឧត្តមសិក្សាអាចត្រូវបានចាត់ទុកថាជា rolled ឡើងចូលទៅក្នុងច្រវាក់ការ globules polypeptide, អនុលោមតាមស្ថេរភាពនិងរក្សាការរបស់ខ្លួនដោយសារតែមានប្រភេទផ្សេងគ្នានៃអន្តរកម្មគីមី។ ឧទាហរណ៍នៃ peptides ដូចជា: fosfoglitseratkenaza, tRNA, Alpha-keratin, fibroin សូត្រនិងអ្នកដទៃទៀត។

រចនាសម្ព័ន្ធ Quaternary

នេះគឺជាការមួយនៃការលំបាកបំផុតនៃការ globules ដែលបង្កើតប្រូតេអ៊ីន។ រចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីននៃការដូចផែនការមួយគឺមានល្អផងនិងជាក់លាក់។

អនុលោមនេះគឺជាអ្វី? វាគឺជាការមួយចំនួន (ពេលខ្លះមនុស្សរាប់សិបនាក់) នៃច្រវាក់ polypeptide ធំនិងតូចមួយដែលត្រូវបានបង្កើតឡើងដោយឯករាជ្យពីគ្នា។ ប៉ុន្តែបន្ទាប់មកដោយសារតែអន្តរកម្មដូចគ្នានេះដែរដែលយើងបានចាត់ទុកថាសម្រាប់រចនាសម្ព័ន្ធទីបីនៃម៉ូលេគុលទាំងនេះត្រូវបាន twisted និង intertwined ។ ដូច្នេះទទួលបានការ globules អនុលោមស្មុគ្រស្មាញដែលអាចមានអាតូមដែកនិងក្រុមជាតិខ្លាញ់និងកាបូអ៊ីដ្រាត។ ឧទាហរណ៍នៃប្រូតេអ៊ីនដូចជា: polymerase DNA ជាប្រូតេអ៊ីនស្រោមសំបុត្រមេរោគថ្នាំជក់អេម៉ូក្លូប៊ីនិងអ្នកដទៃទៀត។

រចនាសម្ព័ន្ធ peptide ទាំងអស់ដែលយើងបានពិភាក្សាពីការមានវិធីសាស្រ្តផ្ទាល់របស់ពួកគេនៃការកំណត់អត្តសញ្ញាណនៅក្នុងមន្ទីរពិសោធន៍ដោយផ្អែកលើលទ្ធភាពនៃការប្រើនាពេលបច្ចុប្បន្ន Chromatography, centrifugation, អេឡិចនិងអតិសុខុមទស្សន៍អុបទិកនិងបច្ចេកវិទ្យាកុំព្យូទ័រខ្ពស់។

មុខងារ

រចនាសម្ព័ន្ធនិងមុខងារនៃប្រូតេអ៊ីនដែលត្រូវបានទាក់ទងយ៉ាងជិតស្និតជាមួយគ្នា។ នោះគឺជា, peptide គ្នាដើរតួនាទីមួយដែលមានតែមួយគត់និងជាក់លាក់។ គឺមានអ្នកដែលមានលទ្ធភាពដើម្បីអនុវត្តក្នុងក្រឡារស់នៅជាមួយ, តិបត្តិការយ៉ាងសំខាន់មួយចំនួន។ ប៉ុន្តែវាអាចត្រូវបានសង្ខេបដូចជាដើម្បីបង្ហាញពីមុខងារជាមូលដ្ឋាននៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនក្នុងសាកសពនៃមនុស្សដែលនៅរស់:

1. ការផ្តល់ចរាចរណ៍។ សារពាង្គកាយ Celled ឬ organelles, ឬប្រភេទជាក់លាក់នៃកោសិកាមានសមត្ថភាពនៃចលនា, ការកាត់បន្ថយ, ចលនា។ ប្រូតេអ៊ីននេះត្រូវបានផ្តល់ជូន, ការបង្កើតជាផ្នែកមួយនៃរចនាសម្ព័ន្ធនៃការបរិធានម៉ូតូរបស់ពួកគេ: cilia, ព្រុយ, ភ្នាស cytoplasm ។ ប្រសិនបើយើងនិយាយអំពីការអសមត្ថភាពក្នុងការភៀសខ្លួននៃកោសិកាប្រូតេអ៊ីននេះអាចរួមចំណែកដល់ការកាត់បន្ថយរបស់ពួកគេ (សាច់ដុំ myosin) ។
2. អាហាររូបត្ថម្ភឬបម្រុងទុកមុខងារ។ វាគឺជា Accumulator នៃម៉ូលេគុលប្រូតេអ៊ីនក្នុង oocytes, អំប្រ៊ីយ៉ុងនិងគ្រាប់រោងចក្រសម្រាប់ការសរធាតុចិញ្ចឹមដែលបាត់ខ្លួនបំពេញបន្ថែមទៀត។ លើការបំបែកជាចំណែកនៃម៉ូលេគុលអាស៊ីតអាមីណូដែលផលិតសារធាតុសកម្មជីវសាស្រ្តនិងដែលជាការចាំបាច់សម្រាប់ការអភិវឌ្ឍធម្មតានៃភាវៈរស់។
3. មុខងារថាមពល។ ក្រៅពីកាបូអ៊ីដ្រាតបង្ខំរាងកាយអាចផលិតនិងប្រូតេអ៊ីន។ នៅក្នុងការបំបែកនៃ 1 ក្រាមនៃ 17,6 គីឡូស៊ូលទៀតចេញផ្សាយ peptide ថាមពលមានប្រយោជន៍នៅក្នុងសំណុំបែបបទនៃការ triphosphate adenosine (ATP) ដែលត្រូវបានចំណាយលើដំណើរការសំខាន់ណាស់ដែរ។
4. សញ្ញានិងមុខងារនិយតកម្ម។ វាមាននៅក្នុងការយកចេញពីការត្រួតពិនិត្យការប្រុងប្រយ័ត្ននៃដំណើរការដែលកំពុងបន្តនិងការឆ្លងនៃសញ្ញាពីកោសិកាជាលិកាពីពួកគេទៅកាន់អាជ្ញាធរពីការចុងក្រោយបំផុតដើម្បីប្រព័ន្ធនិងដូច្នេះនៅលើ។ ឧទាហរណ៍ធម្មតាគឺអាំងស៊ុយលីដែលត្រូវបានកត់ត្រាយ៉ាងតឹងរ៉ឹងចំនួននៃជាតិស្ករក្នុងឈាមផងដែរ។
5. មុខងារ receptor ។ វាត្រូវបានសម្រេចដោយអនុលោមតាមនៃការផ្លាស់ប្តូរជាមួយនឹងការមួយ peptide ម្ខាងនៃភ្នាសនោះនិងបានចូលរួមចុងផ្សេងទៀតនៃការរៀបចំរចនាសម្ព័ន្ធ។ នៅពេលនេះកើតឡើងនិងការបញ្ជូនសញ្ញានិងពបានទាមទារ។ ភាគច្រើននៃប្រូតេអ៊ីនទាំងនេះត្រូវបានបង្កប់នៅក្នុងភ្នាសនៃកោសិកានិង cytoplasm ចេញការត្រួតពិនិត្យការអនុវត្តយ៉ាងតឹងរឹងលើការទាំងអស់នៃការ therethrough ការស្លាប់នេះសម្ភារៈ។ ដូចគ្នានេះផងប្រាប់អ្នកដើម្បីការផ្លាស់ប្តូរគីមីនិងរូបវ័ន្តនៅក្នុងបរិស្ថាន។
6. មុខងារដឹកជញ្ជូននៃម៉ូលេគុលនេះ។ វាត្រូវបានអនុវត្តចិញ្ចឹមប្រូតេអ៊ីននិងប្រូតេអ៊ីនដឹកជញ្ជូន។ តួនាទីរបស់ពួកគេគឺជាការជាក់ស្តែង - ដឹកជញ្ជូនម៉ូលេគុលចង់ទៅគេហទំព័រនេះជាការប្រមូលផ្ដុំទាបនៃផ្នែកខ្ពស់។ ឧទាហរណ៍ធម្មតាគឺការដឹកជញ្ជូននៃអុកស៊ីសែននិងកាបូនឌីអុកស៊ីតពីសរីរាង្គនិងជាលិកានៃអេម៉ូក្លូប៊ីប្រូតេអ៊ីននេះ។ ពួកគេសម្រេចបានការចែកចាយនៃសមាសធាតុមួយដែលមានទម្ងន់ម៉ូលេគុលទាបតាមរយៈភ្នាសចូលទៅក្នុងកោសិកា។
7. មុខងាររចនាសម្ព័ន្ធ។ មួយនៃការសំខាន់បំផុតនៃអ្នកដែលដំណើរការប្រូតេអ៊ីន។ រចនាសម្ព័ន្ធនៃកោសិកានិង organelles របស់ពួកគេត្រូវបានផ្តល់ជូន peptides ។ ពួកគេគឺស្រដៀងគ្នាទៅនឹងស៊ុមកំណត់រូបរាងនិងរចនាសម្ព័ន្ធនោះ។ លើសពីនេះទៀតពួកគេគាំទ្រវានិងកែប្រែប្រសិនបើចាំបាច់។ ដូច្នេះសម្រាប់កំណើននិងការអភិវឌ្ឍនៃភាវៈរស់ទាំងអស់ប្រូតេអ៊ីនសំខាន់នៅក្នុងរបបអាហារ។ peptides បែបនេះរួមបញ្ចូលទាំងប្រូតេអ៊ីន Elastin, tubulin, ស្រទាប់កូឡាជែន actin និង keratin ផ្សេងទៀត។
8. មុខងារកាតាលីករ។ នាងសម្តែងអង់ស៊ីម។ ជាច្រើននិងផ្លាស់ប្តូរពួកគេបានបង្កើនល្បឿនប្រតិកម្មគីមីនិងគីមីជីវៈទាំងអស់នៅក្នុងរាងកាយ។ បើគ្មានការចូលរួមរបស់ពួកគេ, ផ្លែប៉ោមធម្មតាក្នុងក្រពះនឹងអាចរំលាយសម្រាប់តែពីរថ្ងៃវាទំនងជាពត់នៅពេលដូចគ្នានេះ។ នៅក្រោមសកម្មភាពនៃការ catalase, peroxidase និងអង់ស៊ីមផ្សេងទៀតដែលដំណើរការនេះកើតឡើងនៅក្នុងពីរម៉ោង។ នៅក្នុងទូទៅ, វាគឺជាការអរគុណចំពោះតួនាទីនេះ, ប្រូតេអ៊ីននិង catabolism anabolic ត្រូវបានអនុវត្ត, នោះគឺប្លាស្ទិចនិង ការរំលាយអាហារថាមពល។

តួនាទីការពារ

មានប្រភេទជាច្រើននៃការគំរាមកំហែងដែលបានមកពីប្រូតេអ៊ីនត្រូវបានរៀបចំឡើងដើម្បីការពាររាងកាយមាន។

ដំបូង, ការវាយប្រហារគីមីតក់ស្លុត reagents, ឧស្ម័ន, ម៉ូលេគុលសារធាតុ, វិសាលគមផ្សេងគ្នានៃសកម្មភាព។ peptides អាចចូលរួមជាមួយនឹងពួកគេនៅក្នុងប្រតិកម្មគីមីបម្លែងទៅជាទម្រង់ធម្មតាគ្មានការបង្កគ្រោះថ្នាក់ឬកំទេច។

ទីពីរការគំរាមកំហែងរាងកាយពីមុខរបួស - ប្រសិនបើប្រូតេអ៊ីន fibrinogen នៅក្នុងពេលវេលាមិនត្រូវបានប្លែងទៅជា fibrin នៅកន្លែងនៃការរងរបួសឈាមមិន curdle ហេតុដូចនេះហើយការស្ទះនឹងកើតមានឡើង។ បន្ទាប់មកនៅលើផ្ទុយមកវិញ, វាត្រូវ peptide plasmin កំណកស្រូបសមត្ថភាពនិងការស្តារ patency នៃនាវានេះ។

ទីបីការគំរាមកំហែងនៃភាពស៊ាំនេះ។ រចនាសម្ព័ននិងតម្លៃនៃប្រូតេអ៊ីនដែលបង្កើតជាការការពារភាពស៊ាំ, គឺមានសារៈសំខាន់ខ្លាំងណាស់។ អង្គបដិបក្ខ, immunoglobulins, interferons - គឺជាធាតុសំខាន់និងសំខាន់ទាំងអស់នៃ lymphatic នេះនិងប្រព័ន្ធភាពស៊ាំ។ ភាគល្អិតបរទេសណាមួយម៉ូលេគុលដែលមានគំនិតអាក្រក់, កោសិកាស្លាប់ឬជាផ្នែកមួយនៃរចនាសម្ព័ន្ធទាំងមូលត្រូវបានទទួលរងនូវការស៊ើបអង្កេតជាបន្ទាន់ដោយបរិវេណ peptide នេះ។ នោះហើយជាមូលហេតុដែលមនុស្សម្នាក់អាចជាម្ចាស់ដោយគ្មានជំនួយពីថ្នាំជារៀងរាល់ថ្ងៃដើម្បីការពារខ្លួនពីការឆ្លងជំងឺនិងមេរោគសាមញ្ញ។

លក្ខណៈសម្បត្តិរាងកាយ

រចនាសម្ព័ន្ធនៃកោសិកាប្រូតេអ៊ីននេះគឺជាក់លាក់ណាស់ហើយអាស្រ័យលើអនុគមន៍។ ប៉ុន្តែលក្ខណៈសម្បត្តិរូបវ័ន្តនៃ peptides មានលក្ខណៈស្រដៀងគ្នានិងអាចត្រូវបានកាត់បន្ថយដល់លក្ខណៈដូចខាងក្រោម។

1. ម៉ូលេគុលទំងន់ - ដើម្បីដលតុន 1000000 ។
2. នៅក្នុងដំណោះស្រាយដែល aqueous បង្កើតជា ប្រព័ន្ធ colloidal ។ មានការចោទប្រកាន់ដែលមានសមត្ថភាពរចនាសម្ព័ន្ធការទិញអាស្រ័យលើទឹកអាស៊ីតខុសគ្នានៃមធ្យម។
3. ពេលដែលបានប៉ះពាល់ទៅនឹងលក្ខខណ្ឌអាក្រក់ (វិទ្យុសកម្ម, អាស៊ីតឬអាល់កាឡាំង, សីតុណ្ហភាព, ល) អាចផ្លាស់ទីការអនុលោមទៅតាមកម្រិតផ្សេងទៀតឧទាហរណ៍ denaturation ។ ដំណើរការនេះនៅ 90% នៃករណីអាចត្រឡប់វិញបាន។ ទោះយ៉ាងណាមានការផ្លាស់ប្តូរបញ្ច្រាស - renaturation ។

នេះជាលក្ខណៈសម្បត្តិជាមូលដ្ឋាននៃលក្ខណៈរាងកាយរបស់ peptides នេះ។